Из аминокислотных остатков построены молекулы чего?

Из аминокислотных остатков построены молекулы белков. Такие полимеры являются высокомолекулярными природными материалами. В их состав входят такие химические элементы, как углерод, есть в них водород, атомы кислорода, присутствует азот. В нуклеиновых кислотах есть фосфор, а в составе многих белков содержится сера.

Особенности строения

Так как из аминокислотных остатков построены молекулы белковых молекул, они имеют высокую относительную молекулярную массу. Их называют макрополимерами. В качестве примеров низкомолекулярных соединений можно привести спирты, карбоновые кислоты, нуклеотиды, моносахариды, аминокислоты.

Макромолекулы

Именно из аминокислотных остатков построены молекулы белков, необходимых для жизнедеятельности живых организмов. В среднем их относительная молекулярная масса представлена в диапазоне от нескольких тысяч до миллиона. В молекулах белковых соединений, нуклеиновых кислот, полисахаридов предполагается определенное количество повторяющихся звеньев.

Мономерами называют простые молекулы, которые являются основой для образования молекулы полимера. Какие молекулы построены из аминокислотных остатков? Ответ на данный вопрос знаком любому старшекласснику. Мономером для них выступают аминокислоты. Для полисахаридов нужны моносахариды, а нуклеотиды необходимы для строительства нуклеиновых кислот.

Значение биополимеров

Итак, из аминокислотных остатков построены молекулы белков, которые выполняют сразу несколько функций. Необходимо отметить их строительную функцию. Она позволяет выстраивать белковые молекулы, специфичные для индивидуального живого организма. Кроме того, молекулы белков - это источник энергии, поэтому белки включают в повседневный рацион. В клетках содержится разное количество органических соединений. К примеру, для животных характерно преобладание липидов и белков, а в растениях - достаточное количество углеводов.

Из аминокислотных остатков построены молекулы животных белков. Такие «кирпичики», являющиеся амфотерными химическими соединениями, выстраиваются в белковой молекуле в определенной последовательности. В настоящее время есть информация о существовании двухсот аминокислот, но для образования природных белков используется только двадцать из них. Их принято называть белок-образующими. Например, белки могут быть построены чередованиями из аланина, лейцина, лизина, аспарагиновой кислоты, валина, метионина, глутамина, треонина. На вопрос о том, из аминокислотных остатков построены молекулы чего, школьники приводят примеры животных белков.

Особенности химического строения

В аминокислотах, которые способны образовывать макромолекулы, аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним углеродным атомом. Именно этот признак объединяет вышеупомянутое число. Аминокислотные остатки отличаются между собой по составу радикала. Он может быть гидрофильным либо гидрофобным, полярным либо неполярным, что и придает аминокислотам специфические свойства.

Основная часть аминокислот, способных формировать белковые молекулы, обладает одной карбоксильной группой (в ее составе есть гидроксил и карбонил) и одной аминогруппой, поэтому они считаются нейтральными молекулами.

Есть и основные аминокислоты, имеющие сразу несколько аминогрупп, а также кислые аминокислоты, в составе которых есть несколько карбоксильных групп. Например, атомы серы есть в молекуле цистеина.

Варианты синтеза

Автотрофными организмами синтезируются аминокислоты из азотсодержащих неорганических веществ, а также из продуктов фотосинтеза.

Гетеротрофные организмы используют в качестве основного источника аминокислот пищу. В организме человека часть аминокислот синтезируется из продуктов обмена веществ. Подобные соединения считают заменимыми. В качестве источника незаменимых аминокислот, неспособных синтезироваться в человеческом организме, используется определенная пища. Какие кислоты называют незаменимыми для человека? Это лизин, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин, триптофан, метионин. Для детского организма есть еще две незаменимых аминокислоты: гистидин и аргинин.

Так как аминокислоты являются амфотерными соединениями, они отличаются высокой реакционной способностью. Между аминогруппой одной кислоты и карбоксильной группой второй молекулы образуется химическая связь, именуемая пептидной (амидной) связью.

В результате подобной химической реакции образуется линейная структура пептида. Один конец нового соединения обладает аминогруппой, а второй имеет свободную карбоксильную группу. Подобное строение позволяет дипептиду вступать во взаимодействие с другими молекулами аминокислот, образовывать полипептидные соединения.

Заключение

Пептиды имеют особое значение для жизнедеятельности человека. Полипептидами по своей структуре являются токсины, антибиотики, а также часть гормонов. Полипептидные цепи могут в своем составе иметь тысячи аминокислотных остатков, расположенных в определенной последовательности. Если в составе белковых макромолекул находятся только остатки аминокислот, их называют простыми.

Если в структуре белковой молекулы есть не только аминокислотные компоненты, но и катионы железа, марганца, цинка, сахара, нуклеотидов, липидов, в таком случае молекулы называют сложными белками. В качестве распространенных простых белков выделим фибрин, альбумины крови, ферменты.

Сложными белковыми молекулами считают антитела (иммуноглобулины), ферменты. Выделяют четыре вида структурной организации белковых молекул. Первичной структурой является линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидными (амидными) связями.

Именно она определяет функции, свойства, а также форму белка. На базе первичной структуры создают иные варианты структур. У каждого организма существует собственная уникальная первичная структура, что создает определенные проблемы для синтеза. Например, возникают проблемы при подборе фармацевтических препаратов для конкретных людей.